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生物界居然存在“哪吒蛋白”,已经发表了Cell,PNAS等23项成果

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脑科学新闻昨天我想分享截止日期为8月11日23:15,电影《哪吒》发布17天,票房超过35亿,在大陆票房排名前五,在中国排名第一电影史动画电影票房。同样在生物世界中,还有一种吒蛋白(PLEKHA7的结合蛋白),它是由日本物理化学中心的Masatoshi Takeichi团队首先发现的(孟文祥先生作为第一作者) )。这是研究非中心机构的一个非常重要的切入点。从那时起,已经有很多研究成果,包括细胞,自然遗传学,PNAS等。在这里,iNature介绍了哪种蛋白质的开创性工作。

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微管(MT)是细胞骨架的主要成分,它们在各种细胞过程中起重要作用。在许多细胞类型中,微管以径向阵列组织,其负端锚定在中心体,并且它们的正端向细胞周边延伸,在那里它们发挥许多生物学功能。

另一方面,除了中心体细胞外,许多类型的终末分化细胞含有大量非中心微管。在极化的上皮细胞中,前者沿着细胞的apicobasal轴排列,末端的尖端面向它们。然而,在这些负端被终止并且非中心负端调节细胞过程的情况下,它在很大程度上是未知的。

已知微管与细胞 - 细胞粘附机制相互作用。上皮细胞的细胞连接包括紧密连接,粘连连接(AJ)和桥粒,它们一起在这些细胞的顶端细胞 - 细胞接触尖端形成连接复合物。 AJs由钙粘蛋白和相关的细胞质蛋白组成,包括β-连环蛋白和p120-连环蛋白;并且这些AJ形成“小带粘附”(ZA)或“粘合带”,其使上皮细胞极化。肌动蛋白纤维在它们的近顶部被包围在一起。尽管这些研究中的大多数表明MT +末端与细胞连接相互作用,但另一项研究报道,N-钙粘蛋白介导的粘附稳定了阴性末端。

为了进一步探索AJ和MT之间的功能和结构关系,研究人员搜索了与p120 N末端区域相互作用的蛋白质并鉴定了一种新的分子PLEKHA7(含有pleckstrin同源结构域,家族A成员7然后,另一种新蛋白质)被发现,研究人员将Nezha命名为PLEKHA7的绑定伙伴。

这两种蛋白质沿着ZA定位但不在AJ的其他部分。出乎意料的是,研究人员发现Nezha与MT的消极结束相关,支持钙粘蛋白-p120复合物或AJs与MT相关的观点,但是通过它们的消极目的而不是通过它们的正面结束。

此外,该研究发现,驱动蛋白-14家族成员之一KIFC3集中在ZA中,并且通过RNAi介导的PLEKHA7或Nezha的消耗来消除其连锁定位。 PLEKHA7,Nezha或KIFC3的消耗也导致ZA的崩解。因此,该研究发现了一种新的MT阴性锚定机制及其功能之一,这对维持ZA的完整性非常重要。

参考信息:

(08)-5

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截至8月11日23:15,电影《哪吒》发布17天,票房超过35亿。它跻身大陆票房榜前五位,在中国电影史动画电影票房中排名第一。同样在生物世界中,还有一种吒蛋白(PLEKHA7的结合蛋白),它是由日本物理化学中心的Masatoshi Takeichi团队首先发现的(孟文祥先生作为第一作者) )。这是研究非中心机构的一个非常重要的切入点。从那时起,已经有很多研究成果,包括细胞,自然遗传学,PNAS等。在这里,iNature介绍了哪种蛋白质的开创性工作。

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微管(MT)是细胞骨架的主要成分,它们在各种细胞过程中起重要作用。在许多细胞类型中,微管以径向阵列组织,其负端锚定在中心体,并且它们的正端向细胞周边延伸,在那里它们发挥许多生物学功能。

另一方面,除了中心体细胞外,许多类型的终末分化细胞含有大量非中心微管。在极化的上皮细胞中,前者沿着细胞的apicobasal轴排列,末端的尖端面向它们。然而,在这些负端被终止并且非中心负端调节细胞过程的情况下,它在很大程度上是未知的。

已知微管与细胞 - 细胞粘附机制相互作用。上皮细胞的细胞连接包括紧密连接,粘连连接(AJ)和桥粒,它们一起在这些细胞的顶端细胞 - 细胞接触尖端形成连接复合物。 AJs由钙粘蛋白和相关的细胞质蛋白组成,包括β-连环蛋白和p120-连环蛋白;并且这些AJ形成“小带粘附”(ZA)或“粘合带”,其使上皮细胞极化。肌动蛋白纤维在它们的近顶部被包围在一起。尽管这些研究中的大多数表明MT +末端与细胞连接相互作用,但另一项研究报道,N-钙粘蛋白介导的粘附稳定了阴性末端。

为了进一步探索AJ和MT之间的功能和结构关系,研究人员搜索了与p120 N末端区域相互作用的蛋白质并鉴定了一种新的分子PLEKHA7(含有pleckstrin同源结构域,家族A成员7然后,另一种新蛋白质)被发现,研究人员将Nezha命名为PLEKHA7的绑定伙伴。

这两种蛋白质沿着ZA定位但不在AJ的其他部分。出乎意料的是,研究人员发现Nezha与MT的消极结束相关,支持钙粘蛋白-p120复合物或AJs与MT相关的观点,但是通过它们的消极目的而不是通过它们的正面结束。

此外,该研究发现,驱动蛋白-14家族成员之一KIFC3集中在ZA中,并且通过RNAi介导的PLEKHA7或Nezha的消耗来消除其连锁定位。 PLEKHA7,Nezha或KIFC3的消耗也导致ZA的崩解。因此,该研究发现了一种新的MT阴性锚定机制及其功能之一,这对维持ZA的完整性非常重要。

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